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SAA全名血清淀粉样蛋白 A (Serum amyloid A)是淀粉样蛋白A (AmyloidAprotein,AA)的前体物质，主要由肝细胞在炎症细胞因子的调节下产生，在血液中的循环水平较低。SAA在免疫系统中发挥作用，在炎症条件下，血液和其他组织中的 SAA 蛋白水平会升高，并发出信号让抗菌细胞迁移到感染部位。SAA还作为HDL复合物的载脂蛋白发挥作用。 SAA水平的升高最终会影响继发性淀粉样变性，即淀粉样纤维在细胞外聚集，由循环中的前体形成，可发生在多种组织和器官中。最常见的淀粉样变性继发于慢性炎症性疾病。
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SAA的分子结构和特点
血清淀粉样蛋白 A （SAA）属于SAA家族成员之一，具备SAA家族的特点。在人体的第11号染色体上存在有4种SAA基因，根据其在体内的表达情况，SAA可分为2种，急性SAA(A-SAA)和组成型SAA(C-SAA)。SAA包含脂质和钙离子的结合位点，其二级结构由α螺旋和β折叠而成。为球蛋白分子。A-SAA和C-SAA多肽链的氨基酸个数分别为104和112。这是由于C-SAA多出一个八肽序列，并且此八肽序列可组成糖基化位点，产生了14kDa和19kDa两种相对分质量的C-SAA。
图1 SAA的分子结构
SAA的生物学功能
血清淀粉样蛋白 A （SSA）在炎症或感染急性时在4-6h内迅速升高约1000倍，并且当抗原清除后，在恢复期明显下降。SAA的敏感性及特异性都高于C-反应蛋白（CRP）。具体而言，人体受到刺激后，A-SAA经细胞因子（IL-1、IL-6、TNFα）的调控表达升高，成为SAA主要的存在形式。且A-SAA的产生受到IL-1、IL-6与TNFα的共同调节，单独的细胞因子对A-SAA的表达影响不大。当在肝内产生的SAA进入血液循环后，迅速与体内的HDL3结合，并且HDL与ASSA解离后才能被降解。炎症以及感染时，A-SAA在体内的降解速度减慢，合成增加和降解减慢两个因素共同引起血液循环中A-SAA持续升高。
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